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Titre : |
Agrégation et gélification de la β-lactoglobuline : influence des interactions électrostatiques
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Auteur(s) : |
Soraya Mehalebi
Dominique Durand, Directeur de thèse Taco Nicolai, Directeur de thèse |
Type de document : | Thèse |
Sujets : | Protéines ; Agrégation ; Traitement thermique ; Protéines -- Dénaturation -- Thèses et écrits académiques GELIFICATION ; LACTOGLOBULINE |
Résumé : |
La bêta-lactoglobuline est une protéine globulaire présente dans le sérum du lait. Quand une solution de bêta-lactoglobuline est chauffée les protéines se dénaturent ce qui conduit à leur agrégation. Si la concentration de protéines est plus grande qu'une valeur critique un gel est formé. Le processus d'agrégation et de gélification dépend beaucoup des conditions externes comme la concentration de sel ajouté ou le pH. Cette influence peut être expliquée par des interactions électrostatiques. En effet la bêta-lactoglobuline comme les protéines en générales est un polyélectrolyte dont la densité de charges dépend du pH. Par conséquent les interactions électrostatiques dépendent du pH, mais également de la concentration en sel puisque celui-ci peut les écranter. L'objective de cette thès[...] La bêta-lactoglobuline est une protéine globulaire présente dans le sérum du lait. Quand une solution de bêta-lactoglobuline est chauffée les protéines se dénaturent ce qui conduit à leur agrégation. Si la concentration de protéines est plus grande qu'une valeur critique un gel est formé. Le processus d'agrégation et de gélification dépend beaucoup des conditions externes comme la concentration de sel ajouté ou le pH. Cette influence peut être expliquée par des interactions électrostatiques. En effet la bêta-lactoglobuline comme les protéines en générales est un polyélectrolyte dont la densité de charges dépend du pH. Par conséquent les interactions électrostatiques dépendent du pH, mais également de la concentration en sel puisque celui-ci peut les écranter. L'objective de cette thèse est d'étudier l'influence des interactions électrostatiques sur la structure des agrégats et des gels de bêta-lactoglobuline et sur leurs propriétés mécaniques. Cette étude revêt un aspect fondamental parce que la bêta-lactoglobuline peut être considérée comme une protéine globulaire modèle. Mais l'étude a aussi un but applicatif puisque la bêta-lactoglobuline est le composant protéique majeur du lactosérum et est de ce fait beaucoup utilisée dans l'industrie agro-alimentaire. La structure des agrégats et des gels a été caractérisée par diffusion de rayonnement et microscopie confocale. Les résultats principaux sont que la structure des agrégats est peu influencée par les interactions électrostatiques, mais que la structure du gel en dépend très fortement. Par exemple l'aspect visuel des gels change de transparent comme l'eau à pH 6.2 à opaque comme le lait à pH 5.8. La diminution de la répulsion électrostatique via la diminution du pH ou via l'augmentation de la concentration en sel rend la structure des gels plus hétérogènes. Elle influence aussi leur module élastique. Par contre, la variation des propriétés mécaniques des gels ne peut pas être corrélée à la variation de leur structure. |
Editeur(s) : | Le Mans : Université du Maine |
Date de publication : | 2008 |
Format : | 1 vol. (99 p.) / ill. en noir et blanc et en coul., fig., tabl., graph. / 30 cm |
Note(s) : |
Bibliogr.
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Langue(s) : | Français |
Organisme d'accueil : | CNRS. La Mans. Laboratoire Polymères, Colloïdes, Interfaces |
Lien vers la notice : | https://infodoc.agroparistech.fr/index.php?lvl=notice_display&id=209411 |
Exemplaires (1)
Localisation | Emplacement | Pôle | Section | Cote | Support | Disponibilité |
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Palaiseau | Magasin - compactus | THE 2008 MEH | Papier | Empruntable Disponible |