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Les Hsp70 constituent une famille de chaperons moléculaires ubiquitaires qui jouent des rôles essentiels dans le repliement, le transport ou la dégradation des protéines. Le cytoplasme des cellules eucaryotes contient plusieurs paralogues de Hsp70 fortement conservés qui diffèrent essentiellement par leur expression spatio-temporelle. Plusieurs travaux suggèrent que ces paralogues ont des spécificités fonctionnelles que nous avons cherché à mettre en lumière et caractériser par des approches génétiques. Dans une première étude, nous avons comparé les activités des Hsp70 des levures Saccharomyces cerevisiae (Ssa1-4) et Yarrowia lipolytica (Ssa5-8) lorsqu'elles sont exprimées comme unique Hsp70 chez S. cerevisiae. Nous avons montré que ces Hsp70 : 1) assurent la viabilité des cellules m[...]

Les Hsp70 constituent une famille de chaperons moléculaires ubiquitaires qui jouent des rôles essentiels dans le repliement, le transport ou la dégradation des protéines. Le cytoplasme des cellules eucaryotes contient plusieurs paralogues de Hsp70 fortement conservés qui diffèrent essentiellement par leur expression spatio-temporelle. Plusieurs travaux suggèrent que ces paralogues ont des spécificités fonctionnelles que nous avons cherché à mettre en lumière et caractériser par des approches génétiques. Dans une première étude, nous avons comparé les activités des Hsp70 des levures Saccharomyces cerevisiae (Ssa1-4) et Yarrowia lipolytica (Ssa5-8) lorsqu'elles sont exprimées comme unique Hsp70 chez S. cerevisiae. Nous avons montré que ces Hsp70 : 1) assurent la viabilité des cellules mais avec des taux de croissance très différents; 2) ont des effets variables sur la propagation et la stabilité des prions [URE3] et [PSI+]; et 3) permettent la dégradation protéasomale de CFTR avec des cinétiques comparables [...]
Hsp70s are a highly conserved family of ubiquitous molecular chaperones that play essential roles in protein folding, transport or degradation. The cytosol of most eukaryotic cells contains multiple highly conserved Hsp70 orthologs that differ mainly by their spatio-temporal expression patterns. While several reports suggest that specialized functions of Hsp70 orthologs were selected through evolution, few studies addressed systematically this issue. First, we compared the ability of Ssa1-Ssa4 from Saccharomyces cerevisiae and Ssa5-Ssa8 from the evolutionary distant yeast Yarrowia lipolytica to perform Hsp70-dependent tasks when expressed as the sole Hsp70 for S. cerevisiae in vivo. We showed that Hsp70 isoforms : 1) supported yeast viability yet with markedly different growth rates; 2) influenced the propagation and stability of the [PSI+] and [URE3] prions; but 3) did not significantly affect the proteasomal degradation rate of CFTR [...]