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Titre : |
Traitement thermique du lysozyme de poule à l'état solide : structures, interactions, fonctionnalités
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Auteur(s) : |
Yann Desfougères
Françoise Nau, Directeur de thèse (et co-directeur) Valérie Lechevalier, Directeur de thèse (et co-directeur) |
Type de document : | Thèse |
Sujets : | Traitement thermique ; Mousses ; Protéines ; Poules LYSOZYME |
Résumé : |
Parmi la multitude d’ingrédients techno-fonctionnels auxquels l’industrie agroalimentaire a recours pour formuler les produits élaborés, le blanc d’œuf est largement utilisé pour ses propriétés tensio-actives et moussantes. Les protéines sont les principales responsables de cette fonctionnalité ; mais le lien existant entre leur structure et l’expression de leurs activités in vitro n’est pas clairement établi. L’objectif de cette étude est d’acquérir de nouvelles connaissances sur la relation structure/fonctionnalité en essayant de comprendre les phénomènes biochimiques et physico-chimiques qui prennent place à différentes échelles. Le lysozyme de poule (sous sa forme chlorhydrate à pH 3,5) a été choisi comme protéine modèle pour étudier les conséquences structurales du traitement the[...] Parmi la multitude d’ingrédients techno-fonctionnels auxquels l’industrie agroalimentaire a recours pour formuler les produits élaborés, le blanc d’œuf est largement utilisé pour ses propriétés tensio-actives et moussantes. Les protéines sont les principales responsables de cette fonctionnalité ; mais le lien existant entre leur structure et l’expression de leurs activités in vitro n’est pas clairement établi. L’objectif de cette étude est d’acquérir de nouvelles connaissances sur la relation structure/fonctionnalité en essayant de comprendre les phénomènes biochimiques et physico-chimiques qui prennent place à différentes échelles. Le lysozyme de poule (sous sa forme chlorhydrate à pH 3,5) a été choisi comme protéine modèle pour étudier les conséquences structurales du traitement thermique à l’état solide des protéines globulaires. La protéine ainsi modifiée a été utilisé pour explorer le comportement interfacial et les propriétés moussantes du lysozyme, ainsi que pour former des microsphères de protéines. Le chauffage à l’état solide (80°C) conduit à la formation de résidus succinimidyles. Cinq sites portant cette modification ont été identifiés. La conséquence de la formation de ces cycles imides est une plus grande hydrophobie de surface, structures secondaires et tertiaire n’a pu être mise en évidence. |
Editeur(s) : | Rennes : Agrocampus Ouest |
Date de publication : | 2009 |
Format : | 1 vol. (pagination multiple) / ill. en noir et blanc et en coul., fig., tabl., graph. / 30 cm |
Note(s) : |
Bibliogr. p. 164-182
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Langue(s) : | Français ; Anglais |
Organisme d'accueil : | Agrocampus. Rennes. UMR 1253, Science et Technologie du Lait et de l'Oeuf |
Lien vers la notice : | https://infodoc.agroparistech.fr/index.php?lvl=notice_display&id=209418 |
Exemplaires (1)
Localisation | Emplacement | Pôle | Section | Cote | Support | Disponibilité |
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Palaiseau | Accès libre thèses - 2ème étage | THE EXT 2009 DES | Papier | Empruntable Disponible |