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La denaturation thermique et l’agrégation (80c, 10 min) de la Β-lactoglobuline (Β-LG) en présence de co-solutés (arginine HCI, NaCI, guanidinium HCI) ont été étudiées à Ph 4.0 ET 7.0. A ces deux pH, l’agrégation est favorisée par l’augmentation de la concentration en co-solutés. L’agrégation physique induite par la neutralisation des charges de surface de la protéine par les ions CI semble être le mécanisme prépondérant à pH acide. A pH 7.0, les co-solutés chargés interagissent spécifiquement avec l’hélice-x de la protéine et induisent un changement conformationel. Ce dernier se traduit par l’activation du groupement thiol libre (30-35 % de SH activés) et par une perte des structures en brin- Β lors de l’agrégation (mixte physique et chimique dans ce cas). Des agrégats solubles (30 à [...]

La denaturation thermique et l’agrégation (80c, 10 min) de la Β-lactoglobuline (Β-LG) en présence de co-solutés (arginine HCI, NaCI, guanidinium HCI) ont été étudiées à Ph 4.0 ET 7.0. A ces deux pH, l’agrégation est favorisée par l’augmentation de la concentration en co-solutés. L’agrégation physique induite par la neutralisation des charges de surface de la protéine par les ions CI semble être le mécanisme prépondérant à pH acide. A pH 7.0, les co-solutés chargés interagissent spécifiquement avec l’hélice-x de la protéine et induisent un changement conformationel. Ce dernier se traduit par l’activation du groupement thiol libre (30-35 % de SH activés) et par une perte des structures en brin- Β lors de l’agrégation (mixte physique et chimique dans ce cas). Des agrégats solubles (30 à 80 %, diamètre de 20 à 130 nm) sont formés pour des concentrations intermédiaires en co-solutés, avant insolubilisation pour des concentrations plus élevées. Lors de l’écrantage des charges par les co-solutés, le mécanisme d’agrégation passe de RLCA à DLCA, ce qui se traduit par une baisse de l’ordre de réaction et du ratio de stabilité (W). La présence d’agrégats ayant des degrés différents de neutralisation de charge conduit à une agrégation hétérogène et à des vitesses de réaction très élevées. La nature du co-soluté n’a qu’une importance secondaire sur l’agrégation exception faite des effets spécifiques du groupe guanidinium à de fortes concentrations. Les propriétés moussante des agrégats protéiques ont été testées à Ph 7.0, pour lequel des quantités importantes d’agrégats sont formées (>80 % vs. 30 % à pH 4.0). Ces agrégats soluble ou insolubles diminuent significativement le drainage et la perte de gaz dans les mousses. De plus, la stabilité volumique de la mousse ainsi que la formation de petites bulles sont favorisées par rapport à la Β-LG chauffée seule. La formation d’un gel interfacial caractérisé par des modules élevés de viscosité et d’élasticité lors de l’interaction entre les agrégats solubles et/ou insolubles semble expliquer les propriétés importantes de stabilisation de la mousse.