Première partie : Spectrométrie de masse
1 Fondamentaux
1.1 Définitions
1.2 Spectrométrie de masse des biopolymères
1.3 Dissection de pics de masse résolus
1.4 Dissection de pics de masse non résolus
1.5 Interprétation de spectre
1.5.1 Déconvolution de spectre à pics de masse résolus
1.5.2 Déconvolution de spectre à pics de masse non résolus
1.6 Le pouvoir résolutif d'un instrument
1.7 Architecture d'un spectrom[...]
Première partie : Spectrométrie de masse
1 Fondamentaux
1.1 Définitions
1.2 Spectrométrie de masse des biopolymères
1.3 Dissection de pics de masse résolus
1.4 Dissection de pics de masse non résolus
1.5 Interprétation de spectre
1.5.1 Déconvolution de spectre à pics de masse résolus
1.5.2 Déconvolution de spectre à pics de masse non résolus
1.6 Le pouvoir résolutif d'un instrument
1.7 Architecture d'un spectromètre de masse
2 Sources d'ions
2.1 Source d'ions MALDI
2.1.1 Fonctionnement d'une source MALDI
2.1.2 Préparation de l'échantillon
2.1.3 Caractéristiques des ions générés
2.2 Source d'ions ESI
2.2.1 Fonctionnement d'une source ESI
2.2.2 Préparation de l'échantillon
2.2.3 Caractéristiques des ions générés
2.2.4 Cas particulier de la source nanoESI
2.3 Conclusions
3 Analyseurs
3.1 Analyseurs temps-de-vol
3.1.1 Analyseur linéaire
3.1.2 Analyseur réflectron Analyseur quadrupôle
3.2 Analyseurs pièges à ions
3.3.1 Analyseur piège à ions quadrupolaire
3.3.2 Analyseur piège à ions linéaire
3.3.3 Conclusions
3.4 Analyseur résonance ionique cyclotronique
3.5 Analyseur piège à ions orbital
3.6 Combinaisons d'analyseurs
3.6.1 Spectromètre de masse à triple quadrupôle QqQ
3.6.2 Spectromètre de masse hybride Qq-TOF
Deuxième partie : Chimie des biopolymères
4 Méthodes de purification
4.1 Généralités
4.2 Méthodes chromatographiques
4.2.1 Chromatographie d'exclusion
4.2.2 Chromatographie par échange d'ions
4.2.3 Chromatographie d'interactions hydrophiles
4.2.4 Chromatographie d'interactions hydrophobes
4.2.5 Chromatographie sur résine de phase inversée
4.2.6 Chromatographie par paire d'ions sur résine de phase inversée
4.2.7 Chromatographie d'affinité sur ions métalliques immobilisés
4.2.8 Chromatographie d'affinité
4.3 Méthodes en gel
4.3.1 Électrophorèse dénaturante en gel de polyacrylamide
4.3.2 Électrophorèse en gel de poly-acrylamide à deux dimensions
4.3.3 Électrophorèse non dénaturante en gel de polyacrylamide
5 Les protéines
5.1 Généralités
5.2 Structure
5.2.1 Structures de base
5.2.2 Édifices plus complexes : les oligopeptides
5.3 Production de peptides d'une protéine
5.4 Séparation et purification
5.4.1 Généralités
5.4.2 Purification de protéines et de peptides
5.5 Spectrométrie de masse des protéines
5.5.1 Calculs élémentaires de masse
5.5.2 Spectrométrie de masse MALDI
5.5.3 Spectrométrie de masse ESI
5.6 Spectrométrie de masse des peptides
5.6.1 Empreinte peptidique
5.6.2 Fragmentations en phase gazeuse
5.6.3 Méthode de calcul de masse des fragments
5.6.4 Applications de la spectrométrie de masse des peptides
5.6.5 Quantification de protéines
6 Les acides nucléiques
6.1 Généralités
6.2 Structure
6.2.1 Structures de base
6.2.2 Édifices plus complexes : les oligonucléotides
6.3 Séparation et purification
6.3.1 Généralités
6.3.2 Purification d'acides nucléiques
6.3.3 Exemples d'applications
6.4 Spectrométrie de masse de l'ADN
6.4.1 Calculs élémentaires de masse
6.4.2 Fragmentations en phase gazeuse
6.4.3 Spectrométrie de masse MALDI
6.4.4 Spectrométrie de masse ESI
6.4.5 Analyse de spectre
6.5 Spectrométrie de masse de l'ARN
6.5.1 Calculs élémentaires de masse
6.5.2 Fragmentations en phase gazeuse
6.5.3 Analyse de spectre
7 Les glucides
7.2.1 Structures de base
7.2.2 Édifices plus complexes : oligosaccharides et polysaccharides
7.2.3 La glycosylation des protéines
7.3 Séparation et purification
7.3.1 Généralités
7.3.2 Purification de protéines ou de peptides glycosylés
7.3.3 Libération des glycannes
7.3.4 Purification de glycannes
7.4 Spectrométrie de masse des glycannes
7.4.1 Calculs élémentaires de masse
7.4:2 Fragmentations en phase gazeuse
7.4.3 Spectrométrie de masse MALDI
7.4.4 Spectrométrie de masse ESI
7.5 Spectrométrie de masse des glycopeptides
Troisième partie : Simulation et analyse de données. Le logiciel massXpert
8 massXpert : Généralités
9 XpertDef
9.1 Entités singulières
9.2 Entités plurielles
9.2.1 Les atomes
9.2.2 Les monomères
9.2.3 Les modifications
9.2.4 Les agents pontants
9.2.5 Les clivages
9.2.6 Les fragmentations
9.3 Enregistrer la définition
10 XpertCalc
10.1 Une mise en œuvre facile
10.2 Une calculatrice enregistreuse
10.3 Une calculatrice programmable
10.4 Le calculateur de ratios m/z
10.5 Le calculateur de massifs isotopiques
11 XpertEdit
11.1 La fenêtre principale
11.2 Édition de séquences
11.2.1 Codes multi-caractères
11.3 Sélections de séquences
11.4 Les menus du module XpertEdit
11.4.1 Le menu Fichier
11.4.2 Le menu Éditer
11.4.3 Le menu Chimie
11.5 Calculs de rapports m/z
11.6 Compositions
11.7 Options générales
11.7.1 Décimales
12 XpertMiner
12 Création de listes de paires (mlz, z)
12.1 Calculs sur liste unique
12.2 Calculs sur deux listes
12.2.1 Processus de comparaison
12.2.2 Exploitation des résultats
13 Personnaliser ses données
13.1 Le système de fichiers de massXpert
13.1.1 Les fichiers de la distribution
13.1.2 Les fichiers de l'utilisateur
13.2 Personnaliser ses données
13.2.1 Édition du fichier ldna.xml dans le module XpertDef
14 Annexes
GNU General Public License Text
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